 |
| Detalhe do quadro "As meninas" de Velásquez (1656) |
A
correta atuação das proteínas não depende apenas das instruções para a suas
sínteses contidas nos genes. Muitas proteínas, devido ao seu tamanho e às
condições do meio em que se encontram, precisam de ajuda para se enovelar de
maneira correta.
 |
| Esquema do enovelamento de proteínas mediado por chaperonas |
O
caminho mais comum de uma proteína, após sua síntese nos ribossomos, é se
enovelar para alcançar sua estrutura funcional, seja de modo espontâneo ou com
a ajuda de alguma chaperona molecular.
Chaperon
é o termo francês para dama de companhia, uma senhora que acompanhava moças
jovens e solteiras nos passeios para proteger suas virtudes.
As
proteínas muito grandes tem dificuldade para se enovelar, principalmente quando
a temperatura do ambiente está alta, neste contexto, quando, aliada à
temperatura elevada, ocorre também alta concentração de proteínas, são
favorecidas interações não-específicas, ou seja inadequadas.
Estas
interações formam agregados insolúveis, que se depositam nos tecidos e podem
causar doenças conformacionais, decorrentes de alterações na estrutura das
proteínas. Essas doenças são chamadas ainda de amiloidogênicas, exemplos:
doença da vaca louca, de Alzheimer e de Parkinson.
As
chaperonas são proteínas que se ligam e estabilizam outras proteínas,
auxiliando seu correto enovelamento. “Bem como, elas reconhecem e ‘agarram” proteínas
malformadas, encaminhando-as para degradação.
 |
| Eliminação de agregado proteico mediada por chaperonas. |
As
várias famílias de chaperonas moleculares são nomeadas com a sigla HSP, em
inglês, heat shock protreins, associadas ao choque térmico. Elas são
identificadas por seus pesos moleculares aproximados, dado na unidade
quilodálton (KDa): Hsp40, Hsp70, e assim por diante.
Experimentos
mostram que o bloqueio de produção de chaperonas faz com que alguns microrganismos
se tornem intolerantes mesmo a pequenos aumentos de temperatura e morram.
A
introdução da expressão das chaperonas torna certas plantas mais resistentes ao
calor, permitindo que continuem vivas em condições insuportáveis para sua
versão normal.
Em
condições de elevadas temperaturas algumas chaperonas tornam-se uma das
principais famílias de proteínas expressas nas folhas das plantas, o que é de
grande interesse para agricultura diante de previsões atuais de aquecimento
global significativo, que pode afetar seriamente a produção de alimentos.
De
acordo com a função principal as chaperonas, elas podem ser divididas em dois
tipos: as “Holdases” (do inglês hold que significa segurar) que estão
envolvidas no reconhecimento das proteínas e as “enovelases” ou “foldases” (do
inglês fold, que significa enovelar) que auxiliam no enovelamento correto.
Entre
as várias famílias de chaperonas, as Hsp70 têm papel central na rede formada
por essas proteínas auxiliares, sua importância pode ser medida pelo fato de
algumas organelas, como as mitocôndrias e o retículo endoplasmático, terem uma
Hsp70 específica para receber proteínas-clientes produzidas no citoplasma.
Estudos
das chaperonas moleculares poderão auxiliar em tratamentos de estresse e câncer.
As chaperonas também poderão ter grandes valia para a medicina por conta de sua
capacidade de reconhecer agregados proteicos e desfazê-los, remetendo-os ao
reenovelamento ou à degradação.
Artigo
original: RAMOS, Carlos H.I.
As damas de companhia das proteínas.
Ciência Hoje, Rio de Janeiro: vol. 41. p. 44 a 49, 2007.
Resumo
elaborado por Fernanda Fernandes Leite
Disciplina:
Tópicos atuais em Biologia molecular, genética e evolução
Professoras:
Gladis Franck da Cunha e Vânia E. Schneider
Ficou ótimo!!!
ResponderExcluir